MHC-Ⅱ类分子参与的抗原递呈
与MHC-Ⅱ类分子结合的自然多肽，大多数的长度在12～18个氨基酸之间，通常由15个氨基酸组成，最长的自然多肽也仅由28个氨基酸组成。几年前普遍认为Ⅱ类分子递呈的抗原来自外源性抗原物质，是经细胞吞噬、吞饮或SmIg内化等过程而摄取的，但从目前已获得的Ⅱ类分子递呈的自然多肽分析，情况并非如此，多数抗原实质上是内源性的，它们是MHC和MHC相关分子如HLA-A2，H-2A，E的产物，恒定链蛋白，反转录病毒蛋白或是转铁蛋白受体等；所发现的一些外源性多肽中较肯定有来自培养液中的牛血清白蛋白。所以Ⅱ类分子递呈的抗原分析中发现这些蛋白的共同点是：它们均经过细胞的内质体/溶酶体腔室这一途径，然后被酶解转化为多肽前体，因此不论抗原来自何处，由MHC-Ⅱ类分子递呈的抗原必须经过这一途径处理，此特征与MHC-Ⅰ类分子递呈的多肽总是和细胞自身产生的蛋白完全不同。
MHC-Ⅱ类分子亦在内质网内组装，形成异二聚体，在内质网内它需与一辅助分子——恒定链(invariant chain，或γ链)结合，形成一个9链结构，即三个αβ二聚体和一个三聚体γ链组成的复合物。γ链是一非多态性Ⅱ型跨膜蛋白，含有一个信号肽，γ链独自可穿越内质网，但当与α β二聚体结合后，它能更有效地被转运出内质网。尽管和γ链的结合不是α β二聚体组装和表达所绝对需要的，但它能使之更为有效。另外，γ链的重要性还在于它有助于Ⅱ类分子组装、折叠和转移，并阻止早期合成的MHC分子与多肽结合，阻止MHC分子与内质网内部分折叠和错误折叠蛋白的结合，促进Ⅱ类分子在细胞内正确移位，稳定新合成的MHC分子，有助于MHC-Ⅱ类分子集中在那些腔室结构中并与其中的抗原多肽有效结合。
MHC-Ⅱ类分子离开内质网到达TCR，然后通过γ链胞浆尾端的靶向信号肽进入内质体/溶酶体腔室内，在这里，γ链由蛋白水解酶降解，腔室内的多肽与MHC分子结合，形成稳定的Ⅱ类MHC-肽复合体。
在内质体/溶酶体内，抗原经蛋白水解酶作用降解为一定大小的片段，这一过程对氯奎和NH4Cl为它们可升高内质体/溶酶体内的pH值而抑制了溶酶体酶的活性。组织蛋白酶D、E可引起蛋白质去折叠，组织蛋白酶B有助于γ链降解。由于MHC-类分子结合的多肽是多个酶参与的降解产物，所以不能确定某种酶对多肽产生的主导作用。
当失去γ链并与多肽结合后，MHC-类分子从内质体/溶酶体中转运出来，并到达细胞表面以完整分子表达，其中有许多过程还不清楚。在细胞表面，有一小部分分子为未结合多肽的“空”MHC分子异二聚体，它能和胞外多肽结合，形成稳定的表达分子。
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